免疫球蛋白Y（IgY）是在鸟类，两栖动物和爬行动物中发现的主要免疫球蛋白。

1893年，研究者Klemperer首次在文献中报道破伤风毒素免疫力（抗体）存在母鸡鸡蛋中，并可以使孵化的小鸡获得被动免疫的概念。Klemperer指出，在鸡的血液和产下的鸡蛋蛋黄中都存在抗体。然而直到1969年，研究者Leslie 和Clem才使用IgY一词来描述家禽抗体，即immunoglobulin yolk，包括在蛋黄中发现的抗体，卵黄中的抗体又称为卵黄抗体。

IgY相比IgG显示出结构和抗原上的差异，足以使该蛋白获得新的免疫球蛋白分类IgY（图1）。
 

图1

 禽类抗体可以经血液由母体特异性地聚集于卵黄中，卵黄中的抗体占禽类本身所有抗体的80%左右，血清中抗体约为19%。哺乳动物抗体则主要存在于血清中，主要是IgG。


 IgG和IgY相似之处：

• 两者均具有特征性的抗体Y形。

• 两者都包含2条重链和2条轻链。

• 两者都是二价的。

• 两者都起着相似的生物学作用，是主要的免疫球蛋白，有相似的稳定性，可提供对传染原的防御作用，均在最初合成较高分子量的抗体（IgM）后高浓度出现。

 IgY也与哺乳动物IgE有一些相似之处，包括在它们的超重链结构域中相似的链内二硫键。这导致人们提出IgY可能是哺乳动物IgG和IgE的祖先分子，目前已在基因和结构研究中得到证实。 


IgG和IgY不同之处：

• IgY与哺乳动物IgG之间几乎没有免疫交叉反应。

• IgY由于额外的重链恒定结构域，分子量更高。据MALDL-TOF MS分子量测算：IgG分子量150kDa (轻链23kDa×2,重链50kDa×2 )，而IgY分子量167kDa (轻链19kDa×2,重链65kDa×2)，SDS-PAGE法测算的IgY分子量还达180kDa左右。

• IgY铰链区短且不灵活，含有3对糖基，而IgG铰链区灵活，含有2对糖基。

• IgY重链缺少Fc结构域，因此它们不固定补体或结合蛋白A或蛋白G，所以只用抗原来纯化。

• IgY可以促进过敏反应，这只能由IgE在哺乳动物中完成。

 

因此，鉴于这些差异和相似之处，为什么要在研究中使用IgY？
 这些免疫球蛋白分子在生物学作用和结构上都非常相似，但又足够不同而不会发生交叉反应，这一事实为研究科学家提供了许多优势。在大多数实验应用中，包括蛋白质印迹，免疫组织化学，免疫细胞化学，ELISA和功能阻断实验，IgG和IgY都是等效的，这意味着IgY通常可用作IgG5的直接替代物。 


IgY也有自己独特的优势：

• IgY具有更高的亲和力：鸡不是哺乳动物，因此它们对哺乳动物抗原的反应增强，从而产生高亲和力抗体。该反应特别是针对哺乳动物抗原，尤其是高度保守的抗原。

• IgY抗体制备相对人道：鸡产卵，从鸡蛋中收集抗体，因此无需对鸡进行流血或其他操作。此外，养鸡要比养兔更便宜！

• IgY高产量：一只鸡可以针对少量抗原产生大量IgY。一些免疫的鸡每月可产生2.5-3g IgY，是兔子的10-20倍（兔子产量一般是毫克级别）。

• IgY制备快速周期短：与兔子相比，最早可以在免疫第25天从鸡蛋中获得高滴度抗体。

• IgY抗体具有较低的背景：IgY不与IgG Fc受体结合，这意味着您得到较少的假阳性染色。它们也不激活哺乳动物补体系统。

• 交叉反应性：由于IgY在哺乳动物物种没有反应性，因此它们为多重标记或多重实验提供了极好条件。

• 储备方便：将IgY储存在鸡蛋中，可以长期保存，可在几个月后将IgY纯化至所需的效价。

• IgY可以被木瓜蛋白酶消化以产生二价Fab片段。

• IgY还可以与酶或荧光团缀合，并通过标准程序进行生物素化和金标记，从而为您提供抗体工具所期望的全部功能。

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